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Nukleotidase


Nukleotidase (auch: Nukleotid-Phosphatase) heißen Enzyme, die die Hydrolyse einer Phosphatgruppe von (Desoxy-)Ribonukleosidmonophosphaten (also dAMP, AMP, GMP, TMP und so weiter) zum jeweiligen Nukleosid katalysieren. Sie kommen in allen Lebewesen vor. Die Reaktion ist Teil des Abbaus der Nukleotide.

+ H2O  [math]\longrightarrow[/math]   + Pi
Beispielsweise wird AMP durch Nukleotidase zu Adenosin hydrolysiert.

Es gibt mehrere verschiedene Nukleotidasen, die sich durch den Reaktionsmechanismus unterscheiden. Die Hydrolyse von an 5'-Position gebundenen Phosphaten wird durch die 5'-Nukleotidase bewerkstelligt (EC 3.1.3.5 ), die die größte Substratbandbreite besitzen. Entsprechend erleichtert die 3'-Nukleotidase in Bakterien die Abspaltung einer 3'-Phosphatgruppe von 3'-AMP, -GMP, -UMP und -CMP sowie 3'-dAMP und -dGMP (EC 3.1.3.6 ); weiterhin katalysiert die Phosphoadenylat-3'-Nukleotidase die Abspaltung des 3'-Phosphats in PAP (EC 3.1.3.7 ).

Beim Menschen sind folgende Nukleotidasen bekannt:

EC Gen-Name UniProt Substrate Besonderheiten
3.1.3.5 NT5C1A Q9BXI3 AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP (Desoxy- schwächer) Skelettmuskeln
3.1.3.5 NT5C1B Q96P26 AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP (Desoxy- schwächer) Hoden, Plazenta, Pankreas
3.1.3.5 NT5C2 P49902 AMP, GMP, IMP (schwach: CMP, TMP, UMP, XMP)
3.1.3.5 NT5C3 Q9H0P0 CMP, TMP, UMP 4 Isoformen; Retikulozyten, Lymphozyten; Pathologie: erblicher P5N-Mangel, impliziert bei Bleivergiftung
3.1.3.5 NT5C3L Q969T7 AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP (Desoxy- schwächer)
3.1.3.5 NT5E P21589 AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP Pathologie: erbliche Gelenk- und Arterienverkalkung (CALJA)
3.1.3.5 ACPP P15309 AMP (nur Isoform 2) Drüsen- und Epithelzellen; Isoform 2 multifunktionell
3.1.3.7 BPNT1 O95861 PAPS, PAP Nieren, Leber, Pankreas, Herz
3.1.3.7 IMPAD1 Q9NX62 PAP, InsP Pathologie: Chondrodysplasie (CDR-GPAPP)

Literatur

Weblinks

 Wikibooks: Nukleotid-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Kategorien: Phosphatase

Quelle: Wikipedia - http://de.wikipedia.org/wiki/Nukleotidase (Vollständige Liste der Autoren des Textes [Versionsgeschichte])    Lizenz: CC-by-sa-3.0

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