FADH2 - LinkFang.de





Flavin-Adenin-Dinukleotid

(Weitergeleitet von: Flavin-Adenin-Dinukleotid)

Strukturformel
Keine Zeichnung vorhanden
Allgemeines
Name Flavin-Adenin-Dinukleotid
Summenformel C27H33N9O15P2
CAS-Nummer 146-14-5
PubChem 703
DrugBank DB03147
Kurzbeschreibung

hellorangefarbener Feststoff[1]

Eigenschaften
Molare Masse 785,55 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Löslichkeit

löslich in Wasser[1]

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1]
keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze H: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze [1]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.
Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhanden

Flavin-Adenin-Dinukleotid (kurz FAD) ist ein Coenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung[2], der β-Oxidation von Fettsäuren und anderen Redoxreaktionen.[3] FAD kann einzelne Elektronen übertragen[3] im Gegensatz zum NAD+. Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren.[4]

Struktur und chemische Eigenschaften

FAD besteht aus Adenosindiphosphat, das mit Riboflavin (Vitamin B2) verknüpft ist. Alternativ könnte man auch sagen, es bestehe aus Adenosin-Monophosphat (AMP), an welchem Flavinmononukleotid (FMN) gebunden ist. Die „reaktiven“ Stickstoffatome befinden sich im Isoalloxazinring des Moleküls.

Das oxidierte FAD geht durch Aufnahme zweier Protonen (H+) und zweier Elektronen (e) in die reduzierte Form FADH2 über:[5] Man bezeichnet dies als einen ECEC-Mechanismus (e für elektrochemischer Schritt, c für chemischer Schritt der Protonierung), wobei die zweite Protonierung nur in ausreichend saurer Lösung erfolgt. Der Übergang zwischen dem ECE-Mechanismus ohne abschließende Übertragung eines Protons und des ECEC-Mechanismus ist außerdem noch von der chemischen Umgebung abhängig: Für freies FAD in Lösung überlappen ECE- und ECEC-Mechanismus bei pH 6,7[6], auf Oberflächen immobilisiertes FAD wird erst bei etwa pH 9 nach dem ECE-Mechanismus reduziert.[7]

Das Redoxpotential des FAD liegt unter Standardbedingungen bei −219 mV vs. NHE.[6]

Eine Lösung von Flavin-Adenin-Dinukleotid in Wasser (10 g·l−1) besitzt einen pH-Wert von etwa 6.[1]

Enzyme, die FAD verwenden

Zu den Enzymen, die FAD verwenden, gehören die:

Siehe auch

Einzelnachweise

  1. 1,0 1,1 1,2 1,3 1,4 1,5 Datenblatt Flavin-Adenin-Dinukleotid (PDF) bei Carl Roth, abgerufen am 7. August 2010.
  2. U. Dettmer, M. Folkerts, E. Kächler, A. Sönnichsen: Intensivkurs Biochemie, 1. Auflage, Elsevier Verlag, München 2005, ISBN 3-437-44450-6, S. 10.
  3. 3,0 3,1 K. Aktories, U. Förstermann, F. B. Hofmann, K. Starke: Allgemeine und Spezielle Pharmakologie und Toxikologie: Begründet von W. Forth, D. Henschler, W. Rummel, 10. Auflage, Elsevier Verlag, München, ISBN 3-437-42522-6, S. 762.
  4. H. Renz: Integrative Klinische Chemie und Laboratoriumsmedizin. Pathophysiologie – Pathobiochemie – Hämatalogie, 1. Auflage, de Gruyter Verlag, Berlin 2003, ISBN 3-11-017367-0, S. 616.
  5. Eintrag zu Flavin-Adenin-Dinucleotid . In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 2. Januar 2015.
  6. 6,0 6,1 Müller, F.; Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes, 1991, Vol. 1, CRC Press London.
  7. Nöll et al., In: Langmuir B, 2006, 22, S. 2378–2383.

Weblinks


Kategorien: Keine Kategorien vorhanden!

Quelle: Wikipedia - http://de.wikipedia.org/wiki/Flavin-Adenin-Dinukleotid (Vollständige Liste der Autoren des Textes [Versionsgeschichte])    Lizenz: CC-by-sa-3.0

Änderungen: Alle Bilder mit den meisten Bildunterschriften wurden entfernt. Ebenso alle zu nicht-existierenden Artikeln/Kategorien gehenden internen Wikipedia-Links (Bsp. Portal-Links, Redlinks, Bearbeiten-Links). Entfernung von Navigationsframes, Geo & Normdaten, Mediadateien, gesprochene Versionen, z.T. ID&Class-Namen, Style von Div-Containern, Metadaten, Vorlagen, wie lesenwerte Artikel. Ansonsten sind keine Inhaltsänderungen vorgenommen worden. Weiterhin kann es durch die maschinelle Bearbeitung des Inhalts zu Fehlern gerade in der Darstellung kommen. Darum würden wir jeden Besucher unserer Seite darum bitten uns diese Fehler über den Support mittels einer Nachricht mit Link zu melden. Vielen Dank!

Stand der Informationen: August 201& - Wichtiger Hinweis: Da die Inhalte maschinell von Wikipedia übernommen wurden, ist eine manuelle Überprüfung nicht möglich. Somit garantiert LinkFang.de nicht die Richtigkeit und Aktualität der übernommenen Inhalte. Sollten die Informationen mittlerweile fehlerhaft sein, bitten wir Sie darum uns per Support oder E-Mail zu kontaktieren. Wir werden uns dann innerhalb von spätestens 10 Tagen um Ihr Anliegen kümmern. Auch ohne Anliegen erfolgt mindestens alle drei Monate ein Update der gesamten Inhalte.