Aldolase - LinkFang.de





Aldolase


Aldolase
Vorhandene Strukturdaten: 1ALD , 2ALD , 4ALD
Masse/Länge Primärstruktur 39.339 Da / 363 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Isoformen A, B, C
Bezeichner
Gen-Name(n) ALDOA , ALDOB , ALDOC
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.1.2.13 Lyase
Substrat Fructose-1,6-bisphosphat
Produkte Dihydroxyacetonphosphat + D-Glycerinaldehyd-3-phosphat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1]
Aldolase (ausführlich Fructose-1,6-bisphosphat-Aldolase) ist das Enzym, das die Spaltung von Fructose-1,6-bisphosphat in Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) katalysiert. Diese Reaktion ist ein Teilschritt der Glycolyse und daher unentbehrlich für die Verwertung von Kohlenhydraten in allen Lebewesen. Drei Isoformen des Enzyms sind bei Wirbeltieren bekannt, die in den Muskeln (A), der Leber und Erythrozyten (B) sowie im Gehirn (C) lokalisiert sind und von jeweils eigenen Genen kodiert werden. Mutationen an einem dieser Gene können zu Aldolasemangel führen. Fehlt beispielsweise die Aldolase A, kann dies zu Rhabdomyolyse und einer Form der hämolytischen Anämie führen.[2]

Aldolase B wird ihrem Vorkommen wegen auch Leber-Aldolase genannt, allerdings ist sie auch in der Niere präsent. Sie übernimmt gleichzeitig die Funktion einer Fructose-1-phosphat-Aldolase[3] und ist die entwicklungsgeschichtlich älteste Isoform und diejenige, die in Bakterien und Pflanzen gefunden wird.

Zusammenbau von H+-ATPase

Aldolase B hat eine weitere Funktion, die insbesondere in den Nieren wichtig ist. Dort findet ständig Rückresorption von Blutbestandteilen mittels Endozytose statt. Voraussetzung für die Regulation von Vesikeln und anderen Zellinnenräumen ist deren Ansäuerung mittels V-Typ ATPasen, Transportproteinen in der jeweiligen Membran, die aus mehreren Untereinheiten zusammengebaut werden. Für diesen Zusammenbau ist Aldolase B essentiell; diese Funktion ist von der genannten enzymatischen Funktion völlig unabhängig.[4]

Einzelnachweise

  1. Homologe bei OMA
  2. Todd A. Swanson, Sandra I. Kim und Marc J. Glucksman: BRS Biochemistry, Molecular Biology, and Genetics. Lippincott Raven; 5. Auflage 2010; ISBN 978-0781798754; S. 65
  3. UniProt P04075
  4. Ming Lu, David Ammar, Harlan Ives, Fred Albrecht, Stephen L Gluck: Physical Interaction between Aldolase and Vacuolar H+-ATPase Is Essential for the Assembly and Activity of the Proton Pump. In: J. Biol. Chem.. 282, Nr. 34, 2007, S. 24495–24503. doi:10.1074/jbc.M702598200 . PMID 17576770 .

Weblinks


Kategorien: Lyase

Quelle: Wikipedia - http://de.wikipedia.org/wiki/Aldolase (Vollständige Liste der Autoren des Textes [Versionsgeschichte])    Lizenz: CC-by-sa-3.0

Änderungen: Alle Bilder mit den meisten Bildunterschriften wurden entfernt. Ebenso alle zu nicht-existierenden Artikeln/Kategorien gehenden internen Wikipedia-Links (Bsp. Portal-Links, Redlinks, Bearbeiten-Links). Entfernung von Navigationsframes, Geo & Normdaten, Mediadateien, gesprochene Versionen, z.T. ID&Class-Namen, Style von Div-Containern, Metadaten, Vorlagen, wie lesenwerte Artikel. Ansonsten sind keine Inhaltsänderungen vorgenommen worden. Weiterhin kann es durch die maschinelle Bearbeitung des Inhalts zu Fehlern gerade in der Darstellung kommen. Darum würden wir jeden Besucher unserer Seite darum bitten uns diese Fehler über den Support mittels einer Nachricht mit Link zu melden. Vielen Dank!

Stand der Informationen: August 201& - Wichtiger Hinweis: Da die Inhalte maschinell von Wikipedia übernommen wurden, ist eine manuelle Überprüfung nicht möglich. Somit garantiert LinkFang.de nicht die Richtigkeit und Aktualität der übernommenen Inhalte. Sollten die Informationen mittlerweile fehlerhaft sein, bitten wir Sie darum uns per Support oder E-Mail zu kontaktieren. Wir werden uns dann innerhalb von spätestens 10 Tagen um Ihr Anliegen kümmern. Auch ohne Anliegen erfolgt mindestens alle drei Monate ein Update der gesamten Inhalte.