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Aldolase
Vorhandene Strukturdaten: 1ALD  , 2ALD  , 4ALD 
Masse/Länge Primärstruktur	39.339 Da / 363 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Isoformen	A, B, C
Bezeichner
Gen-Name(n)	ALDOA  , ALDOB  , ALDOC 
Externe IDs	GeneCards: ALDOA  OMIM: 611881  UniProt: P04075 
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.1.2.13 , Lyase
Substrat	Fructose-1,6-bisphosphat
Produkte	Dihydroxyacetonphosphat + D-Glycerinaldehyd-3-phosphat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen[1]

Aldolase (ausführlich Fructose-1,6-bisphosphat-Aldolase) ist das Enzym, das die Spaltung von Fructose-1,6-bisphosphat in Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) katalysiert. Diese Reaktion ist ein Teilschritt der Glycolyse und daher unentbehrlich für die Verwertung von Kohlenhydraten in allen Lebewesen. Drei Isoformen des Enzyms sind bei Wirbeltieren bekannt, die in den Muskeln (A), der Leber und Erythrozyten (B) sowie im Gehirn (C) lokalisiert sind und von jeweils eigenen Genen kodiert werden. Mutationen an einem dieser Gene können zu Aldolasemangel führen. Fehlt beispielsweise die Aldolase A, kann dies zu Rhabdomyolyse und einer Form der hämolytischen Anämie führen.^[2]

Aldolase B wird ihrem Vorkommen wegen auch Leber-Aldolase genannt, allerdings ist sie auch in der Niere präsent. Sie übernimmt gleichzeitig die Funktion einer Fructose-1-phosphat-Aldolase^[3] und ist die entwicklungsgeschichtlich älteste Isoform und diejenige, die in Bakterien und Pflanzen gefunden wird.

Zusammenbau von H⁺-ATPase

Aldolase B hat eine weitere Funktion, die insbesondere in den Nieren wichtig ist. Dort findet ständig Rückresorption von Blutbestandteilen mittels Endozytose statt. Voraussetzung für die Regulation von Vesikeln und anderen Zellinnenräumen ist deren Ansäuerung mittels V-Typ ATPasen, Transportproteinen in der jeweiligen Membran, die aus mehreren Untereinheiten zusammengebaut werden. Für diesen Zusammenbau ist Aldolase B essentiell; diese Funktion ist von der genannten enzymatischen Funktion völlig unabhängig.^[4]

Einzelnachweise

1. ↑ Homologe bei OMA 
2. ↑ Todd A. Swanson, Sandra I. Kim und Marc J. Glucksman: BRS Biochemistry, Molecular Biology, and Genetics. Lippincott Raven; 5. Auflage 2010; ISBN 978-0781798754; S. 65
3. ↑ UniProt P04075 
4. ↑ Ming Lu, David Ammar, Harlan Ives, Fred Albrecht, Stephen L Gluck: Physical Interaction between Aldolase and Vacuolar H+-ATPase Is Essential for the Assembly and Activity of the Proton Pump. In: J. Biol. Chem.. 282, Nr. 34, 2007, S. 24495–24503. doi:10.1074/jbc.M702598200 . PMID 17576770 .

Weblinks