Aldolase | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1ALD , 2ALD , 4ALD | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 39.339 Da / 363 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
Isoformen | A, B, C | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | ALDOA , ALDOB , ALDOC | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 4.1.2.13 , Lyase | |
Substrat | Fructose-1,6-bisphosphat | |
Produkte | Dihydroxyacetonphosphat + D-Glycerinaldehyd-3-phosphat | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen[1] |
Aldolase B wird ihrem Vorkommen wegen auch Leber-Aldolase genannt, allerdings ist sie auch in der Niere präsent. Sie übernimmt gleichzeitig die Funktion einer Fructose-1-phosphat-Aldolase[3] und ist die entwicklungsgeschichtlich älteste Isoform und diejenige, die in Bakterien und Pflanzen gefunden wird.
Aldolase B hat eine weitere Funktion, die insbesondere in den Nieren wichtig ist. Dort findet ständig Rückresorption von Blutbestandteilen mittels Endozytose statt. Voraussetzung für die Regulation von Vesikeln und anderen Zellinnenräumen ist deren Ansäuerung mittels V-Typ ATPasen, Transportproteinen in der jeweiligen Membran, die aus mehreren Untereinheiten zusammengebaut werden. Für diesen Zusammenbau ist Aldolase B essentiell; diese Funktion ist von der genannten enzymatischen Funktion völlig unabhängig.[4]