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Adenylosuccinat-Lyase

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Adenylosuccinat-Lyase
Vorhandene Strukturdaten: 2J91 , 2VD6 , 4FFX , 4FLC
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 483 Aminosäuren
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Namen ADSL AMPS; ASASE; ASL
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.3.2.2 Lyase
Reaktionsart Abspaltung von Fumarat
Substrat Adenylosuccinat / SAICAR
Produkte Fumarat + AMP / AICAR
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1]
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 158 11564
Ensembl ENSG00000239900 ENSMUSG00000022407
UniProt P30566 P54822
Refseq (mRNA) NM_000026 NM_009634
Refseq (Protein) NP_000017 NP_033764
Genlocus Chr 22: 40.35 – 40.37 Mb Chr 15: 80.95 – 80.97 Mb
PubMed-Suche 158 11564

Adenylosuccinat-Lyase (ASase) (auch: Adenylosuccinase) ist ein Enzym in allen Lebewesen, das zwei chemische Reaktionen im Stoffwechsel der Purine katalysiert: die Abspaltung von Fumarat von 5-Aminoimidazol-4-N-succino-carboxamid-ribonucleotid (SAICAR) bei der de-novo-Synthese von Inosinmonophosphat (IMP); und von Adenylosuccinat bei der Synthese von Adenosinmonophosphat (AMP). Der Mensch exprimiert ASase in allen Gewebetypen. Mutationen im ADSL-Gen sind für Adenylosuccinase-Mangel verantwortlich, eine seltene Erbkrankheit.[2]

Katalysierte Reaktionen

⇔  + 

Von SAICAR wird Fumarat abgespaltet, AICAR entsteht.

⇒  + 

Von Adenylsuccinat wird Fumarat abgespaltet, AMP entsteht.

Literatur

Einzelnachweise

  1. Orthologe bei inParanoid
  2. UniProt P30566

Weblinks

 Wikibooks: Purin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

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Quelle: Wikipedia - http://de.wikipedia.org/wiki/Adenylosuccinat-Lyase (Vollständige Liste der Autoren des Textes [Versionsgeschichte])    Lizenz: CC-by-sa-3.0

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