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Β-Schleife


Eine β-Schleife (auch englisch β-Turn, seltener Haarnadelschleife) ist ein Sekundärstrukturmotiv von Peptiden und Proteinen. Sie kommt häufiger vor als die ähnlichen α-Schleifen, π-Schleifen oder γ-Schleifen.

Struktur

β-Schleifen bestehen aus vier Aminosäuren, wobei sich zwischen der Carbonylfunktion der ersten und Aminofunktion der vierten (bzw. der n- und (n+3)-) Aminosäure eine Wasserstoffbrückenbindung ausbildet. Diese Art der Verknüpfung wird deshalb auch als 4→1 geschrieben (entsprechend α-Schleife: 5→1, γ-Schleife: 3→1).

Subtypen

Je nach den Aminosäureresten wird zwischen βI-, βII- und βIII-Schleifen unterschieden:[1]

  • Der βII-Typ benötigt aus sterischen Gründen die Aminosäure Glycin an der zweiten Position. [2]
  • Der βIII-Typ kann beliebig wiederholt werden, wobei dann eine 310-Helix entsteht (3,0 Aminosäuren pro 360°-Drehung, 10-gliedriger Ring der Wasserstoffbrückenbindungen). Zum Vergleich, die α-Helix ist eine 3,613-Helix.

Funktion

Die β-Schleife ist, wie auch die anderen Schleifen, bei Richtungsänderungen in der Aminosäurekette in der Proteinstruktur zu beobachten. Sie verbindet zumeist β-Faltblatt-Strukturen.

Siehe auch

Literatur

Einzelnachweise

  1. Thomas Carell, LMU München: Vorlesungsscript Peptide und Proteine , S. 11, abgerufen am 5. November 2013.
  2. NÉMETHY, George; PRINTZ, Morton P. The γ turn, a possible folded conformation of the polypeptide chain. Comparison with the β turn. Macromolecules, 1972, 5. Jg., Nr. 6, S. 755-758.

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Quelle: Wikipedia - http://de.wikipedia.org/wiki/Β-Schleife (Vollständige Liste der Autoren des Textes [Versionsgeschichte])    Lizenz: CC-by-sa-3.0

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